Белковый профиль среды инкубации и экстракта цестод из кишечников различных видов рыб

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Исследован белковый состав среды инкубации и экстрактов различных видов цестод, обитающих в кишечниках пресноводных рыб. В обеих биологических средах червей обнаружены белки с кажущейся молекулярной массой 10–312.5 кДа. У большинства исследованных червей от 64 до 82% белковых полос в инкубационной среде и экстракте имеют кажущуюся молекулярную массу <50 кДа. Высказано предположение о важности этих белков в жизнедеятельности гельминтов и необходимости дальнейших исследований этой составляющей протеома.

Об авторах

Т. В. Фролова

Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: bianka28061981@gmail.com
Россия, Некоузский р-н, Ярославская обл., пос. Борок

Г. И. Извекова

Институт биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина Российской академии наук

Email: bianka28061981@gmail.com
Россия, Некоузский р-н, Ярославская обл., пос. Борок

Список литературы

  1. Извекова Г.И., Фролова Т.И., Жохов А.Е. 2018. Активность протеиназ активность протеиназ в кишечнике ерша Gymnocephalus cernuus (L.) (Pisces) в зависимости от размера населяющих его цестод Proteocephalus cernuae (Gmelin) // Биология внутр. вод. № 1. С. 88. https://doi.org/10.7868/S0320965218010114
  2. Кочнева А.А., Борвинская Е.В., Бедулина Д.С. и др. 2018. Протеомные исследования особенностей жизнедеятельности паразитических червей // Паразитология. Т. 52. № 3. С. 177.
  3. Куперман Б.И. 1988. Функциональная морфология низших цестод. Л.: Наука.
  4. Экологические проблемы Верхней Волги: Коллективная монография. 2001. Ярославль: Изд-во Ярослав. гос.-техн. ун-та.
  5. Barrett J., Precious W.Y. 1995. Application of metabolic control analysis to the pathways of carbohydrate breakdown in Hymenolepis diminuta // Int. J. Parasitol. V. 25. № 4. P. 431. https://doi.org/10.1016/0020-7519(94)00144-D
  6. Bień J., Sałamatin R., Sulima A. et al. 2016. Mass spectrometry analysis of the excretory-secretory (E-S) products of the model cestode Hymenolepis diminuta reveals their immunogenic properties and the presence of new E-S proteins in cestodes // Acta Parasitologica. № 61(2). P. 429. https://doi.org/10.1515/ap-2016-0058
  7. Bosi G., Shinn A.P., Giari L., Dezfuli B.S. 2015. Enteric neuromodulators and mucus discharge in a fish infected with the intestinal helminth Pomphorhynchus laevis // Parasites & Vectors. V. 8. P. 359. https://doi.org/10.1186/s13071-015-0970-7
  8. Bruno R., Maresca M., Canaan S. et al. 2019. Worms’ Antimicrobial Peptides // Marine Drugs. № 17(9). P. 512. https://doi.org/10.3390/md17090512
  9. Dezfuli B.S., Bosi G., DePasquale J.A. et al. 2016. Fish innate immunity against intestinal helminthes // Fish and Shellfish Immunol. V. 50. P. 274. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2016.02.002
  10. Dezfuli B.S., Lui A., Giari L. et al. 2013. Piscidins in the intestine of European perch, Perca fluviatilis, naturally infected with an enteric worm // Fish and Shellfish Immunol. V. 35. P. 1539. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2013.08.023
  11. Franchini G.R., Pórfido J.L., Shimabukuro M.I. et al. 2015. The unusual lipid binding proteins of parasitic helminthes and their potential roles in parasitism and as therapeutic targets // Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids. V. 93. P. 31. https://doi.org/10.1016/j.plefa.2014.08.003
  12. Frolova T.V., Izvekov E.I., Solovyev M.M., Izvekova G.I. 2019. Activity of proteolytic enzymes in the intestine of bream Abramis brama infected with cestodes Caryophyllaeus laticeps (Cestoda, Caryophyllidea) // Comp. Biochem. and Physiol. Part B. V. 235. P. 38. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2019.05.009
  13. Huang S.-Y., Yue D.-M., Hou J.-L. et al. 2019. Proteomic analysis of Fasciola gigantica excretory and secretory products (FgESPs) interacting with buffalo serum of different infection periods by shotgun LC-MS/MS // Parasitol. Res. V. 118. P. 453. https://doi.org/10.1007/s00436-018-6169-z
  14. Izvekova G.I., Frolova T.V., Izvekov E.I. 2017. Adsorption and inactivation of proteolytic enzymes by Triaenophorus nodulosus (Cestoda) // Helminthologia. V. 54(1). P. 3. https://doi.org/10.1515/helm-2017-0001
  15. Frolova T.V., Izvekova G.I. 2022. A Comparative Analysis of the Effect of Intestinal Cestodes in Different Fish Species on Proteolytic Enzyme Activity // J. Evol. Biochem. Physiol. V. 58. №. 3. P. 644. https://doi.org/10.1134/S0022093022030024
  16. Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage // Nature. V. 4(227). № 5259. P. 680.
  17. Molehin A.J., Gobert G.N., McManus D.P. 2012. Serine protease inhibitors of parasitic helminthes // Parasitology. V. 139. № 6. P. 681. https://doi.org/10.1017/S0031182011002435
  18. Oaks J., Knowles W., Cain G. 1977. Simple method of obtaining an enriched fraction of tegumental brush border from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. V. 63. № 3. P. 476. https://doi.org/10.2307/3280005
  19. Pakchotanon P., Molee P., Nuamtanong S. et al. 2016. Molecular characterization of serine protease inhibitor isoform 3, SmSPI, from Schistosoma mansoni // Parasitol. Res. V. 115. № 8. P. 2981. https://doi.org/10.1007/s00436-016-5053-y
  20. Ranganathan S., Garg G. 2009. Secretome: clues into pathogen infection and clinical applications // Genome Medicine. V. 1. P. 113. https://doi.org/10.1186/gm113
  21. Rawlings N.D., Tolle D.P., Barrett A.J. 2004. Evolutionary families of peptidase inhibitors // Biochem. J. V. 378. P. 705. https://doi.org/10.1042/BJ20031825
  22. Scholz T. 1999. Life cycles of species of Proteocephalus, parasites of fishes in the Palearctic Region: a review // J. Helminthol. V. 73. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1017/S0022149X99000013
  23. Silphaduang U., Colorni A., Noga E.J. 2006. Evidence for widespread distribution of piscidin antimicrobial peptides in teleost fish // Diseases of aquatic organisms. V. 72(3). P. 241. https://doi.org/10.3354/dao072241
  24. Smith V.J., Desbois A.P., Dyrynda E.A. 2010. Conventional and unconventional antimicrobials from fish, marine invertebrates and micro-algae // Marine Drugs. V. 8. P. 1213. https://doi.org/10.3390/md8041213
  25. Solovyev M.M., Gisbert E. 2016. Influence of time, storage temperature and freeze/thaw cycles on the activity of digestive enzymes from gilthead sea bream (Sparus aurata) // Fish Physiol. and Biochem. V. 42. P. 1383. https://doi.org/10.1007/s10695-016-0226-2
  26. Tassanakajon A., Somboonwiwat K., Amparyup P. 2015. Sequence diversity and evolution of antimicrobial peptides in invertebrates // Devel. and Comp. Immunol. V. 48. P. 324. https://doi.org/10.1016/j.dci.2014.05.020
  27. Zasloff M. 2002. Antimicrobial peptides of multicellular organisms // Nature. V. 415(6870). P. 389. https://doi.org/10.1038/415389a

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (167KB)
Метаданные
3.

Скачать (320KB)
Метаданные
4.

Скачать (327KB)
Метаданные
5.

Скачать (149KB)
Метаданные

© Т.В. Фролова, Г.И. Извекова, 2023