Участие Сa2+-акцепторных белков в механизмах экзо-эндоцитозного цикла синаптических везикул в двигательных нервных окончаниях соматической мускулатуры дождевого червя Lumbricus terrestris

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методами флуоресцентной микроскопии изучали участие Са2+-акцепторных белков в процессах экзо-эндоцитозного цикла квантовой секреции медиатора в нервно-мышечных синапсах соматической мышцы дождевого червя Lumbricus terrestris. Ингибирование кальциневрина, кальмодулина и Са2+/кальмодулин-зависимых протеинкиназ приводило к усилению процесса эндоцитоза. Блокирование фосфорилирования синаптических белков усиливало процесс эндоцитоза, вызывало увеличение размеров общего везикулярного пула и ускоряло кругооборот синаптических везикул. Можно сделать вывод, что кальциевая модуляция экзо-эндоцитоза везикул в синапсах эволюционно-первичной соматической мускулатуры аннелид происходит при участии кальциневрина, кальмодулина и Са2+/кальмодулин-зависимых протеинкиназ.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Л. Ф. Нуруллин

Федеральный исследовательский центр “Казанский научный центр Российской академии наук”; Казанский государственный медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: lenizn@yandex.ru

Казанский институт биохимии и биофизики

Россия, Казань; Казань

Н. Д. Алмазов

Казанский государственный медицинский университет

Email: lenizn@yandex.ru
Россия, Казань

Е. М. Волков

Казанский государственный медицинский университет

Email: euroworm@mail.ru
Россия, Казань

Список литературы

  1. Wu LG, Hamid E, Shin W, Chiang HC (2014) Exocytosis and endocytosis: modes, functions, and coupling mechanisms. Annu Rev Physiol 76: 301–331. https://doi.org/10.1146/annurev-physiol-021113-170305
  2. Betz WJ, Wu LG (1995) Synaptic transmission. Kinetics of synaptic-vesicle recycling. Curr Biol 5: 1098–1101. https://doi.org/10.1016/s0960-9822(95)00220-x
  3. Rizzoli SO, Betz WJ (2005) Synaptic vesicle pools. Nat Rev Neurosci 6: 57–69. https://doi.org/10.1038/nrn1583
  4. Sudhof TC (2004) The synaptic vesicle cycle. Annu Rev Neurosci 27: 509–547. https://doi.org/10.1146/annurev.neuro.26.041002.131412
  5. Igarashi M, Watanabe M (2007) Roles of calmodulin and calmodulin-binding proteins in synaptic vesicle recycling during regulated exocytosis at submicromolar Ca2+ concentrations. Neurosci Res 58: 226–233. https://doi.org/10.1016/j.neures.2007.03.005
  6. Volkov EM, Nurullin LF, Nikolsky EE, Švandová I, Vyskočil F (2000) Participation of electrogenic Na+-K+-ATPase in the membrane potential of earthworm body wall muscles. Physiol Res 49: 481–484. http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/49/49_481.pdf
  7. He LS, Rue MCP, Morozova EO, Powell DJ, James EJ, Kar M, Marder E (2020) Rapid adaptation to elevated extracellular potassium in the pyloric circuit of the crab, Cancer borealis. J Neurophysiol 123: 2075–2089. https://doi.org/10.1152/jn.00135.2020
  8. Williams CL, Smith SM (2018) Calcium dependence of spontaneous neurotransmitter release. J Neurosci Res 96: 335–347. https://doi.org/10.1002/jnr.24116
  9. Creamer TP (2020) Calcineurin. Cell Commun Signal 18: 137. https://doi.org/10.1186/s12964-020-00636-4
  10. Kumashiro S, Lu YF, Tomizawa K, Matsushita M, Wei FY, Matsui H (2005) Regulation of synaptic vesicle recycling by calcineurin in different vesicle pools. Neurosci Res 51: 435–443. https://doi.org/10.1016/j.neures.2004.12.018
  11. Kuromi H, Kidokoro Y (1999) The optically determined size of exo/endo cycling vesicle pool correlates with the quantal content at the neuromuscular junction of Drosophila larvae. J Neurosci 19: 1557–1565. https://doi.org/10.1523/jneurosci.19-05-01557.1999
  12. Tokumitsu H, Sakagami H (2022) Molecular Mechanisms Underlying Ca2+/Calmodulin-Dependent Protein Kinase Kinase Signal Transduction. Int J Mol Sci 23: 11025. https://doi.org/10.3390/ijms231911025
  13. Kennedy G, Gibson O, T O'Hare D, Mills IG, Evergren E (2023) The role of CaMKK2 in Golgi-associated vesicle trafficking. Biochem Soc Trans 51: 331–342. https://doi.org/10.1042/bst20220833
  14. Tokumitsu H, Inuzuka H, Ishikawa Y, Ikeda M, Saji I, Kobayashi R (2002) STO-609, a specific inhibitor of the Ca(2+)/calmodulin-dependent protein kinase kinase. J Biol Chem 277: 15813–15818. https://doi.org/10.1074/jbc.M201075200
  15. Mao LM, Jin DZ, Xue B, Chu XP, Wang JQ (2014) Phosphorylation and regulation of glutamate receptors by CaMKII. Sheng Li Xue Bao 66: 365–372. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc4435801/
  16. Wang ZW (2008) Regulation of synaptic transmission by presynaptic CaMKII and BK channels. Mol Neurobiol 38: 153–166. https://doi.org/10.1007/s12035-008-8039-7
  17. Wu XS, McNeil BD, Xu J, Fan J, Xue L, Melicoff E, Adachi R, Bai L, Wu LG (2009) Ca(2+) and calmodulin initiate all forms of endocytosis during depolarization at a nerve terminal. Nat Neurosci 12: 1003–1010. https://doi.org/10.1038/nn.2355
  18. Randic M, Padjen A (1967) Effect of calcium ions on the release of acetylcholine from the cerebral cortex. Nature 215: 990. https://doi.org/10.1038/215990a0
  19. Simpson LL (1968) The role of calcium in neurohumoral and neurohormonal extrusion processes. J Pharm Pharmacol 20: 889–910. https://doi.org/10.1111/j.2042-7158.1968.tb09672.x
  20. Tan TC, Valova VA, Malladi CS, Graham ME, Berven LA, Jupp OJ, Hansra G, McClure SJ, Sarcevic B, Boadle RA, Larsen MR, Cousin MA, Robinson PJ (2003) Cdk5 is essential for synaptic vesicle endocytosis. Nat Cell Biol 5: 701–710. https://doi.org/10.1038/ncb1020
  21. Cousin MA, Tan TC, Robinson PJ (2001) Protein phosphorylation is required for endocytosis in nerve terminals: potential role for the dephosphins dynamin I and synaptojanin, but not AP180 or amphiphysin. J Neurochem 76: 105–116. https://doi.org/10.1046/j.1471-4159.2001.00049.x
  22. Marra V, Burden JJ, Thorpe JR, Smith IT, Smith SL, Häusser M, Branco T, Staras K (2012) A preferentially segregated recycling vesicle pool of limited size supports neurotransmission in native central synapses. Neuron 76: 579–589. https://doi.org/10.1016/j.neuron.2012.08.042
  23. Kuromi H, Yoshihara M, Kidokoro Y (1997) An inhibitory role of calcineurin in endocytosis of synaptic vesicles at nerve terminals of Drosophila larvae. Neurosci Res 27: 101–113. https://doi.org/10.1016/s0168-0102(96)01132-7
  24. Igarashi M, Watanabe M (2007) Roles of calmodulin and calmodulin-binding proteins in synaptic vesicle recycling during regulated exocytosis at submicromolar Ca2+ concentrations. Neurosci Res 58: 226–233. https://doi.org/10.1016/j.neures.2007.03.005
  25. Sakaba T, Neher E (2001) Calmodulin mediates rapid recruitment of fast-releasing synaptic vesicles at a calyx-type synapse. Neuron 32: 1119–1131. https://doi.org/10.1016/s0896-6273(01)00543-8
  26. Xue R, Meng H, Yin J, Xia J, Hu Z, Liu H (2021) The Role of Calmodulin vs. Synaptotagmin in Exocytosis. Front Mol Neurosci 14: 691363. https://doi.org/10.3389/fnmol.2021.691363
  27. Wang ZW (2008) Regulation of synaptic transmission by presynaptic CaMKII and BK channels. Mol Neurobiol. 38: 153–166. https://doi.org/10.1007/s12035-008-8039-7

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Флуоресценция нервно-мышечных синапсов соматических мышечных клеток дождевого червя, загруженных липофильным красителем FM2–10. (a) – 0 мин, (b) – через 5 мин «разгрузки» красителя при 40 мМ K+ в окружающем растворе. Масштабная линейка: 20 мкм.

Скачать (130KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Влияние DMSO, отсутствия ионов Са2+ в растворе, ингибитора кальциневрина – циклоспорина А, ингибитора Са2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы киназы – STO-609, антагониста кальмодулина – W-5 гидрохлорида на величину флуоресценции двигательных нервных терминалей препарата соматических мышечных клеток дождевого червя, загруженных липофильным красителем FM2–10. a. u. – относительные единицы.

Скачать (77KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Влияние ингибитора кальциневрина – циклоспорина А, ингибитора Са2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы киназы – STO-609, антагониста кальмодулина – W-5 гидрохлорида, отсутствия ионов Ca2+ в окружающем растворе (0 мМ Са2+), кальциевого хелатора BAPTA-AM на «разгрузку» двигательных нервных терминалей препарата соматических мышечных клеток дождевого червя, окрашенных флуоресцентным красителем FM2–10. В отдельной серии экспериментов контролировалось выгорание красителя FM2–10 в нормальном растворе (4 мМ K+) в течение 5 мин.

Скачать (149KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024